氧合血紅蛋白原來作用這么大
更新時間：2021-05-18 點(diǎn)擊次數(shù)：1935次
氧合血紅蛋白原來作用這么大
氧合血紅蛋白(oxyhemoglobin ）是血紅蛋白與氧分子可逆性結(jié)合而生成的一種物質(zhì)。氧合血紅蛋白能把氧氣輸送到組織中，作用很大。
英文名稱：Oxyhemoglobin
級別：Molecular biology grade
來源：Human Erythrocytes(人紅細(xì)胞)
純度：≥99.0%
比活力：≥50u/mg
性狀(以下信息僅供參考)：粉末，溶于水。
用途：本品僅供科研，不得用于其它用途。(以下用途僅供參考) 作為蛋白酶底物和蛋白質(zhì)分子量標(biāo)準(zhǔn)
保存：-20℃
1個血紅蛋白分子是由1個珠蛋白和4個血紅素（又稱亞鐵原卟啉）組成。每個血紅素又由4個吡咯基組成一個環(huán)，其中心為一個亞鐵離子。珠蛋白有4條多肽鏈，每條多肽鏈與1個血紅素相連接，構(gòu)成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個單體構(gòu)成的四聚體。血紅蛋白是高等生物體內(nèi)負(fù)責(zé)運(yùn)載氧的一種蛋白質(zhì)。
人體內(nèi)的血紅蛋白由四個亞基構(gòu)成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態(tài)。
血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構(gòu)成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結(jié)構(gòu)又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結(jié)構(gòu)的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環(huán)上的氮原子與一個亞鐵離子配位結(jié)合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組胺酸殘基中的吲哚側(cè)鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結(jié)合，當(dāng)血紅蛋白不與氧結(jié)合的時候，有一個水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合，而當(dāng)血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。
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